Misc - TAKAHASHI Motoko

Development of ELISA for measurement of peroxiredoxin-4 and quantification in rat tissues

伊東利津, 高橋素子, 高橋素子, 井原秀之, 岡田貴裕, 藤井順逸, 池田義孝

生化学    2007

J-GLOBAL

ErbB3の二量体形成におけるN型糖鎖の役割

横江 俊一, 高橋 素子, 朝日 通雄, 顧 建国, 三善 英知, 谷口 直之

生化学 ( (公社)日本生化学会 )  78 ( 7 ) 700 - 700  2006.07

Overexpression of N-acetylglucosaminyltransferase III results in an increasing activity of adenylyl cyclase III

W Li, M Takahashi, JG Gu, E Miyoshi, Y Shibukawa, N Taniguchi

GLYCOBIOLOGY ( OXFORD UNIV PRESS INC )  15 ( 11 ) 1235 - 1235  2005.11

Research paper, summary (international conference)  

Core fucosylation of low density lipoprotein receptor-related protein is required for the function as a internalization for IGFBP3

SH Lee, M Takahashi, E Miyoshi, A Ekuni, T Taguchi, S Inoue, JG Gu, K Honke, N Taniguchi

GLYCOBIOLOGY ( OXFORD UNIV PRESS INC )  15 ( 11 ) 1234 - 1234  2005.11

Research paper, summary (international conference)  

【糖鎖と病気】 基礎編 糖鎖シグナル 増殖因子受容体のN型糖鎖の機能

高橋 素子, 横江 俊一, 谷口 直之

遺伝子医学MOOK ( (株)メディカルドゥ )  ( 3 ) 164 - 169  2005.09

Overexpression of mutated Cu, Zn-SOD in neuroblastoma cells results in cytoskeletal change (vol 288, pg C253, 2005)

R Takamiya, M Takahashi, YS Park, Y Tawara, N Fujiwara, Y Miyamoto, J Gu, K Suzuki, N Taniguchi

AMERICAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY-CELL PHYSIOLOGY ( AMER PHYSIOLOGICAL SOC )  288 ( 6 ) C1461 - C1461  2005.06

Other  

分子生物学 basic technique In vitro翻訳系

高橋 素子

THE LUNG-perspectives ( (株)メディカルレビュー社 )  12 ( 2 ) 207 - 209  2004.04

増殖因子レセプターのN型糖鎖の機能 (特集 糖鎖の新たな機能と疾患へのかかわり) -- (REVIEW1:糖鎖による制御機構)

高橋 素子, 本家 孝一, 谷口 直之

モレキュラ-メディシン ( 中山書店 )  40 ( 9 ) 1034 - 1039  2003.09

CiNii

【糖鎖の新たな機能と疾患へのかかわり】 増殖因子レセプターのN型糖鎖の機能

高橋 素子, 本家 孝一, 谷口 直之

Molecular Medicine ( (株)中山書店 )  40 ( 9 ) 1034 - 1039  2003.08

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糖鎖は多くの膜タンパク質や分泌タンパク質を修飾し,その機能を制御している.即ち糖鎖の付加によって,タンパク質の立体構造や可塑性が変化したり,レクチン様物質との親和性が高まり,結果として,細胞内トラフィッキングや,プロテアーゼへの感受性,タンパク質間相互作用などが影響を受けると考えられている.シグナル伝達に関与する分子,とりわけレセプター分子には糖鎖をもつものが多く,糖鎖のもつ機能の解明が進んでいる.現在のところ,レセプターの細胞内輸送,レセプターとリガンドとの結合,二量体形成に糖鎖が関与している例が報告されている.そこで,レセプター分子の中でも特に増殖因子レセプターのN型糖鎖について紹介した

可溶型GnT-Vの役割とその分泌機構

中原 晋, 三善 英知, 斉藤 貴志, 高橋 素子, 野田 勝久, 伊原 伸治, 本家 孝一, 猪原 秀典, 久保 武, 谷口 直之

日本癌学会総会記事 ( 日本癌学会 )  62回   105 - 105  2003.08

糖鎖と増殖因子受容体(2)

高橋 素子

薬の知識 ( ライフサイエンス出版(株) )  54 ( 6 ) 169 - 169  2003.06

糖鎖と増殖因子受容体

高橋 素子

薬の知識 ( ライフサイエンス出版(株) )  54 ( 5 ) 144 - 144  2003.05

Glycation proceeds faster in mutated Cu, Zn-superoxide dismutases related to familial amyotrophic lateral sclerosis

R Takamiya, M Takahashi, T Myint, YS Park, N Miyazawa, T Endo, N Fujiwara, H Sakiyama, Y Misonou, Y Miyamoto, J Fujii, N Taniguchi

FASEB JOURNAL ( FEDERATION AMER SOC EXP BIOL )  17 ( 3 ) 938 - +  2003.03

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Amyotrophic lateral sclerosis (ALS) involves the progressive degeneration of motor neurons in the spinal cord and motor cortex. It has been shown that 15-20% of patients with familial ALS (FALS) have defects in the Sod1 gene that encodes Cu, Zn-superoxide dismutase (SOD). To elucidate the pathological role of mutated Cu, Zn-SODs in FALS, the susceptibility of mutants to glycation was examined. Mutated Cu, Zn-SODs (G37R, G93A, and I113T) related to FALS and wild type were produced in a baculovirus/insect cell expression system. Glycated and nonglycated proteins were separated on a boronate column, and the nonglycated fraction was then incubated with glucose. The mutated Cu, Zn-SODs were found to be highly susceptible to glycation compared with the wild-type enzyme as estimated by Western blot analysis using an anti-hexitol lysine antibody. The mutated Cu, Zn-SOD incubated with glucose generated higher levels of hydrogen peroxide than the wild-type enzyme. Mutated Cu, Zn-SODs were also shown to be highly susceptible to fructation, and the fructated mutant also produced higher levels of hydrogen peroxide than the wild type. These results suggest that high susceptibility of mutated Cu, Zn-SODs to glycation could be the origin of the oxidative stress associated with neuronal dysfunction in FALS.

DOI

Down-regulation of hydrogen peroxide-induced PKC delta activation in N-acetylglucosaminyltransferase III-transfected HeLaS3 cells

Y Shibukawa, M Takahashi, Laffont, I, K Honke, N Taniguchi

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY ( AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC )  278 ( 5 ) 3197 - 3203  2003.01

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N-acetylglucosaminyltransferase III (GnT-III) is a key enzyme that inhibits the extension of N-glycans by introducing a bisecting N-acetylglucosamine residue. Our previous studies have shown that modification of N-glycans by GnT-III affects a number of intracellular signaling pathways, In this study, the effects of GnT-III on the cellular response to reactive oxygen species (ROS) were examined. We found that an overexpression of GnT-III suppresses H2O2-induced apoptosis in HeLaS3 cells. In the case of GnT-III transfectants, activation of Jun N-terminal kinase (JNK) following H2O2 treatment was markedly reduced compared with control cells. Either the depletion of protein kinase C (PKC) by prolonged treatment with phorbol 12-myristate 13-acetate or the inhibition of PKC by the specific inhibitor 117 attenuated the H2O2-induced activation of JNK1 and apoptosis in control cells but not in the GnT-III transfectants. Furthermore, we found that H2O2-induced phosphorylation of PKCdelta was markedly suppressed in GnT-III transfectants. Rottlerin, a specific inhibitor of PKCdelta, significantly inhibited H2O2-induced activation of JNK1 in control cells, indicating that PKCdelta is involved in the pathway. These findings suggest that the overexpression of GnT-III suppresses H2O2-induced activation of PKCdelta-JNK1 pathway, resulting in inhibition of apoptosis.

DOI PubMed CiNii

Downregulation of PKC delta-JNK1 activation and apoptosis induced by hydrogen peroxide in N-acetylglucosaminyltransferase III transfected HeLaS3 cells

Y Shibukawa, M Takahashi, Laffont, I, K Honke, N Taniguchi

GLYCOBIOLOGY ( OXFORD UNIV PRESS INC )  12 ( 10 ) 693 - 693  2002.10

Research paper, summary (international conference)  

家族性筋萎縮性側索硬化症における変異Cu,Zn-SOD高発現神経細胞における細胞骨格変化

高宮 里奈, 高橋 素子, 宮本 泰豪, 藤原 範子, 谷口 直之

生化学 ( (公社)日本生化学会 )  74 ( 8 ) 797 - 797  2002.08

N型糖鎖修飾酵素の導入によるアデニル酸シクラーゼ活性の修飾

渋川 幸直, 高橋 素子, 市川 英俊, 本家 孝一, 谷口 直之

生化学 ( (公社)日本生化学会 )  74 ( 8 ) 919 - 919  2002.08

病理学の挑戦 悪性化ならびに転移の病態の把握に向けて 糖転移酵素によるがん転移の制御とその機構

谷口 直之, 三善 英知, 北田 学利, 高橋 素子, 池田 義孝, 本家 孝一

日本癌学会総会記事 ( 日本癌学会 )  60回   34 - 34  2001.09

糖転移酵素GnT-III過剰発現HeLaS3細胞におけるEGFレセプターの動態

佐藤 祐一, 高橋 素子, 渋川 幸直, 石川 睦男, 谷口 直之

生化学 ( (公社)日本生化学会 )  73 ( 8 ) 755 - 755  2001.08

雄ラット生殖器系におけるポリオール代謝酵素の発現と生理的役割

井内 良仁, 小林 孝至, 金子 智子, 松木 真吾, 高橋 素子, 笹川 五十次, 中田 瑛浩, 藤井 順逸

生化学 ( (公社)日本生化学会 )  73 ( 8 ) 888 - 888  2001.08

J-GLOBAL